La LBP (lipopolysaccharide binding protein) est principalement synthétisée et sécrétée par les hépatocytes. Le gène LBP dans les hépatocytes humains est situé entre q11, 23 et q12 dans le bras long du chromosome 20 ; Le gène LBP de l'homme et du lapin a été cloné et sa séquence nucléotidique a été clarifiée.

L'IL-6 est une condition nécessaire à la synthèse de LBP. L'IL-6 peut activer des facteurs de transcription pertinents par transduction du signal et favoriser la transcription du gène LBP ainsi que la synthèse et la sécrétion de LBP dans les hépatocytes humains. En l'absence d'IL-6, la quantité de LBP synthétisée par les hépatocytes cultivés in vitro est très faible, et la quantité de LBP synthétisée sera encore réduite après 39 heures ; Après l'ajout d'IL-6, la quantité de synthèse de LBP a augmenté de manière significative et n'a pas diminué avec le temps. Utilisez IL-1 et TNF séparément- α Ni L-6 ni la dexaméthasone ne peuvent favoriser la synthèse de LBP, mais ils peuvent renforcer l'effet de l'IL-6 sur la synthèse de LBP, en particulier en présence de L-6 et de dexaméthasone, ou d'IL-6 et TNF-α Dans le même temps, la synthèse de LBP peut être considérablement améliorée par stimulation.

La lignée cellulaire de carcinome hépatocellulaire humain Hep G2 peut synthétiser et sécréter la LBP. Les cellules Hep G2 sont des cellules immortelles, qui peuvent être repiquées in vitro pendant une longue période. Ils sont souvent utilisés pour étudier la synthèse de LBP et ses facteurs d'influence.

Robert et al. ont cloné le fragment du gène LBP (ADNc) à partir de cellules hépatiques humaines en utilisant le virus EB comme vecteur et l'ont intégré dans l'ADN de la lignée cellulaire rénale humaine (lignée cellulaire 293-EBNA) pour produire pour la première fois une LBP humaine recombinante.

La LBP est synthétisée par les hépatocytes et sécrétée dans le sang, qui est présent dans le sérum humain et animal normal. Dans le corps humain, la valeur normale de LBP est de 3 à 7 mg/L et sa valeur augmente de 50 à 100 fois pendant l'inflammation.

La LBP appartient à la protéine de réponse de phase aiguë. Dans l'état de stress, si le sang du corps rencontre un petit nombre d'endotoxines pendant 6 à 12 heures, la synthèse et la sécrétion de LBP par le foie augmenteront considérablement, et la quantité de LBP libérée est proportionnelle à la quantité d'endotoxine dans le corps. et la durée de son existence. Patrick et al. croyaient que le niveau de LBP plasmatique pouvait être utilisé comme marqueur pour le diagnostic et le pronostic de la septicémie et de l'endotoxémie correspondante. Blanc et al. ont rapporté que le niveau de lombalgie dans les maladies infectieuses était significativement plus élevé que celui des personnes en bonne santé et des patients atteints de maladies non infectieuses. Le pic continu ou l'augmentation continue de la lombalgie est significativement lié au taux de létalité.

La LBP, avec la protéine activateur bactéricide/osmotique, la protéine de transfert d'ester de cholestérol et la protéine de transfert de phospholipide, forme une famille de protéines de liaison aux lipides homologues. En l'absence de LBP, la vitesse de liaison des cellules moléculaires LPS et CD14 a diminué de moins de 1000 fois par rapport à celle en présence de LBP. Des concentrations élevées de LPS peuvent également agir directement sur les mégacaryocytes, mais la LBP joue un rôle important dans la promotion de la production induite par le LPS de médiateurs inflammatoires dans les mégacaryocytes. Par conséquent, la combinaison de LBP et de LPS peut augmenter de manière significative la phagocytose des mégacaryocytes aux bactéries et favoriser le TNF-α Le rôle de la sécrétion.