À l'heure actuelle, on pense qu'après que le LPS pénètre dans le sang de l'hôte, il se combine principalement avec la protéine de liaison aux lipopolysaccharides (LBP) du sang de l'hôte. La fonction principale de LBP est de dissocier l'agrégation de LPS dans le sang en monomères LPS, d'accélérer la combinaison du LPS monomère et du CD14, de jouer le rôle de navette et de présentation lipidique et d'avoir une fonction catalytique.

Le LBP a une forte affinité pour le LPS rugueux libre, le LPS lisse et le LPS sur la membrane cellulaire des bactéries gram-négatives. Il est facile de se lier au LPS et de participer à l'effet d'activation du LPS, c'est pourquoi il est nommé. La LBP peut réguler les particules contenant du LPS et des bactéries gram-négatives complètes, et médier l'attachement des particules enrobées aux macrophages, ce qui est propice à la phagocytose des macrophages. Le radical phosphate chargé négativement de la molécule LPS peut se combiner avec les domaines apparentés des protéines chargées positivement dans LBP et BPI (protéine bactéricide / améliorant la perméabilité) et a la compatibilité de la conformation spatiale. La LBP a été découverte et isolée pour la première fois par le chercheur américain Tobias en 1986 à partir de sérum de lapin pendant la période de réaction aiguë de l'endotoxémie. Lei et al. a également isolé LBP de rats en 1988 ; L'année suivante, Robert et al. isolé et obtenu des molécules LBP d'humains et d'autres animaux.