La LBP (lipopolysaccharide-binding protein) a une forte affinité avec le lipide A dans la structure du LPS (lipopolysaccharide), qui peut reconnaître et lier le LPS pour former le complexe LPS-LBP.

D'une part, le complexe LBP-LPS peut transmettre le LPS aux récepteurs moléculaires membranaires CD14 (mCD14). Après un contact physique étroit entre le LPS avec une certaine conformation spatiale et le récepteur de type Toll 4 (TLR4) sur les monocytes, les macrophages, les neutrophiles et d'autres cellules, il peut induire le TLR4 à subir une dimérisation ou une polymérisation du récepteur pour former un complexe ligand-récepteur, activer la transcription multiple facteurs par réaction en cascade enzymatique et favorisent l'expression de cytokines telles que TNF-a, IL-1, IL-6 et de médiateurs inflammatoires tels que la chimiokine IL-8, Il montre l'effet de l'agoniste et peut améliorer l'adhérence entre les cellules, entraînant une série de réactions pathologiques (réactions inflammatoires) et de réactions physiologiques (réactions pour tuer les bactéries et éliminer les molécules d'endotoxines); Si la conformation chimique-spatiale du LPS n'a pas de contact physique étroit avec le TLR4, il s'agit d'un effet antagoniste.

D'autre part, pour les cellules sans récepteur mCD14, telles que les cellules endothéliales et les cellules épithéliales, il est nécessaire d'activer TLR4 sur les cellules endothéliales et les cellules épithéliales via le récepteur CD14 soluble (sCD14), et sCD14 se combine avec LPS-LBP pour former sCD14 -Complexe ternaire LBP-LPS, qui peut transmettre le LPS au mCD14 et aux cellules endothéliales, Il produit une série d'effets biologiques (fièvre, réaction inflammatoire, DIC, etc.) via TLR4. De plus, les cellules parenchymateuses du corps, telles que les hépatocytes, possèdent également des récepteurs mCD14 et TLR4, qui sont similaires aux macrophages. En l'absence de CD14 et d'autres récepteurs, le LPS peut même se lier directement au TLR4 pour produire des effets, mais sa force est relativement faible.

Le LBP se combine avec l'endotoxine pour former le complexe LPS-LBP, puis se combine avec le mCD14 ou le sCD14 pour stimuler les monocytes et les cellules endothéliales vasculaires, etc., entraînant l'effet d'activation de l'endotoxine, qui apporte à l'organisme des effets à la fois bénéfiques et nocifs. Le transport ci-dessus est réversible. Dans ce processus, LBP agit comme une protéine porteuse pour transférer le LPS au CD14 et à d'autres récepteurs. En fait, LBP agit comme un catalyseur pour catalyser la combinaison de LPS et de CD14 : c'est-à-dire que la région N-terminale de LBP se combine d'abord avec le LPS de l'agrégat de LPS pour le dissocier en monomères pour former le complexe monomère LPS - LBP (similaire au substrat - complexe enzymatique), puis se combine avec CD14 à travers la région C-terminale de LBP pour former le complexe LPS-LBP-CD14 ; Après le transfert, LBP s'est séparé du complexe et a participé au recyclage de sa fonction de transport. En d'autres termes, LBP catalyse la combinaison de LPS et de CD14 en agissant comme un catalyseur.