La LBP (lipopolysaccharide-binding protein) est une glycoprotéine d'un poids moléculaire relatif de 60000. Sa structure protéique est un polypeptide monocaténaire d'un poids moléculaire relatif de 5000. Elle subit une réaction de glycosylation dans le corps de Golgi et sécrète dans le sang après maturité pour devenir une glycoprotéine. LBP n'est pas résistant à la chaleur, et son activité est généralement stable à 50 ℃, et environ 50% de son activité est perdue entre 53 et 56 ℃. Lorsque le sérum de souris ou le LBP pur de souris a été chauffé à 59 ℃, l'activité a été complètement perdue. Le plasma humain est sensible à la chaleur. La méthode la plus courante d'inactivation du complément (56 ℃, 30 min) peut entraîner une perte de 70 % de l'activité biologique de LBP.

À l'heure actuelle, il a été précisé que la séquence d'acides aminés de la protéine LBP humaine est une chaîne polypeptidique de protéine mature composée d'un peptide de séquence signal avec 25 résidus d'acides aminés et 452 résidus d'acides aminés. Il existe quatre cystéines et cinq sites de liaison de glycosylation sur la chaîne polypeptidique, qui sont situés respectivement aux sites 275 ~ 277, 325 ~ 327, 330 ~ 332361 ~ 363 et 369 ~ 371 de la chaîne polypeptidique. La structure protéique du lapin LBP est très similaire à celle de l'homme. Il est également composé d'une chaîne polypeptidique hydrophobe composée de 26 résidus d'acides aminés et d'une chaîne polypeptidique protéique composée de 456 résidus d'acides aminés. Sa séquence d'acides aminés est hautement homologue à celle de l'homme, avec 69 % de la même séquence d'acides aminés ; La séquence nucléotidique est cohérente à 78 %, mais ne contient que 2 cystéines et 3 sites de liaison de glycosylation, situés respectivement aux sites 275~277, 325~327 et 361~363. La conformation spatiale chimique de la LBP n'est toujours pas claire, qui peut être similaire à la BPI (protéine bactéricide / améliorant la perméabilité).